Proteinler, amino asitlerin(bakın: aminoasit) zincirler halinde birbirine bağlanması sonucu oluşan organik moleküllerdir. Sindirimleri midede başlar.  Protein kelimesi ilk defa 1838 yılında Alman kimyager Mmulder tarafından besinlerin yapısını oluşturan, besin öğelerinde azot içerenlere isim olarak verilmiştir. Kelime Yunancada, ilk sırayı alan veya birinci derecede önemli anlamındaki fiil olan “proleos” dan türetilmiştir.

Canlıların yapısında farklı proteinler vardır ve bunlar yalnız canlının cinsine özel değil, aynu cinsler arasında organlara da özeldir. Yani, aynı organizmada bile çeşitli organlardaki proteinler birbirlerinden farklıdır.

Proteinler yaşayan sistemler içinde en fazla miktarda bulunan ve en fazla göreve sahip moleküllerdir. Genlerle aktarılan kalıtsal bilginin ortaya çıktığı moleküllerdir. İnsan vücudunun % 22’si proteinden oluşmaktadır. Vücutta sudan sonra en çok bulunan maddedir.

Yapısı

Yukarıda proteinleri oluşturan şeylerin aminoasitler olduğunu söylemiştik. 22 temel aminoasidin farklı kombinasyonlarla birleşmesiyle doğada milyarlarca değişik protein sentezlenmektedir. Doğada proteinin kaynağı bitkilerdir, inorganik maddeleri sentezleyerek protein oluşturmak yalnız bitkilere ait bir özelliktir. Bitkiler yaptıkları fotosentez ile karbonhidrat üretirler, bu sürece topraktan aldıkları azotlu bileşikleri de katarak aminoasitleri ve proteinleri oluştururlar. Azot elementi de bu şekilde besin zincirine dahil olur.

Bir aminoasidin karboksil grubu (-COOH ) başka bir aminoasidin amino grubuyla (-NH2) bir mol su oluşturarak birleşir ve peptid zinciri oluşturur.

Peptid zincirinin oluşumu

Peptidler peptid zincirinde yer alan amino asitsayısına göre; mono, di, tri gibi ön ekler verilerek isimlendirilir. Genel bir kural olarak yapısında 10 kadar amino asit içeren peptid zincirleri oligopeptid, daha uzun zincirli peptidler ise polipeptid olarak adlandırılır.

Proteinlerin yapı dereceleri ve amino asitmolekül sayısı.

Proteinlerin pek çoğu tek bir polipeptid zincirinden oluşur (myoglobin). Bazıları ise birbirlerinin aynı ya da farklı olan iki veya daha fazla polipeptidlerden meydana gelebilir. Daha önce açıklandığı üzere, proteinler, hücrelerin ribozom adlı kısımlarında amino asitlerin peptit adlı bağlarla düz zincir şeklindebir araya gelmeleriyle oluşur.

Bundan sonraki en önemli aşamalardan biri isezincir halinde üretilen proteinin doğru zaman, yer ve şekilde kıvrılıp, katlanmasıdır. Bu katlanma sonucu proteinlerin karakteristik üç boyutlu yapısı (konformasyonu) oluşur. Bir protein eğer yanlış bir şekilde katlanırsa veya hiç katlanmazsa, bu durumda görevini yerine getiremez. Proteinlerin karakteristik üç boyutlu yapıları, primer (birincil), sekonder (ikincil), tersiyer (üçüncül) ve kuarterner (dördüncül) olarak adlandırılır. Primer yapı her proteinde yer alır. Bazı proteinler sekonder yapıda bazıları ise tersiyer veya kuarterner yapıda kendilerine özgü üç boyutlu yapılarına kavuşur.

Primer Yapı (Birincil Yapı )

Belirli türde, belirli sayıda, belirli diziliş sırasında amino asitlerin birbirlerine peptit bağlarıyla bağlanarak oluşturdukları bir polipeptit zinciri biçimindeki yapıdır. Primer yapı, bir protein için karakteristik ve genetik olarak tespit edilmiş olan amino asit dizilişidir.Bir proteinin primer yapısının oluşmasını ve sürdürülmesini sağlayan, peptit bağlarıdır.

Proteinin primer yapısında, peptit bağları ile birbirine tek bağlarla bağlı bir atomlar zinciri oluşur.Primer yapı diğer yapıların oluşumunun ilk basamağıdır,dolayısıyla birincil yapı fonksiyonel değildir. Primer yapı daha sonra zayıf hidrojen bağları ve disülfit bağları ile proteinlerin kıvrılıp, katlanmasını sağlayarak proteine boyut kazandırır ve fonksiyonel olan sekonder, tersiyer veyakuartner yapıları oluşturur.

Sekonder Yapı (İkincil Yapı )

Sekonder yapıiki şekilde görülür. Bunlar;

  • Sarmal (α-heliks)
  • Pileli tabaka (β-)

Sarmal yapıda, amino asit zinciri bir sarmal şeklinde kıvrılır. Bunun nedeni her aminoasitin yanındaki ile oluşturduğu hidrojen bağıdır. Sekonder yapının ikinci tipi β-yapısı olarak da adlandırılan “pileli tabaka” yapı birçok polipeptit zincirinin birbirlerine hidrojen bağlarıyla çarpraz bir şekilde bağlanmasıyla oluşur. Çarpraz bağlanma pileli-katlı bir görünüm meydana getirirken bu proteinlere çok sağlam ve esnekbir yapı kazandırır. Aktin, miyozin, fibrinojen, keratin ve b-karoten gibi proteinler sekonder yapıdadır.

Tersiyer Yapı (Üçüncül Yapı)

Proteinlerde tersiyer yapı

Bir proteinin tersiyer yapısı; polipeptit zincirinin, sekonder yapı oluşumundan sonra, daha önce açıklanan bağlayıcı güçlerin hepsinin toplamı ile uzayda daha ileri katlanmalar veya lifler halinde düzenlenme sonucu oluşan globüler veya fibriler yapısıdır.

Helezon yapısı ve düz tabaka yapısı dışında kalan zincirlere ait gruplar veya atomların meydanagetirdikleri çeşitli bağlar ve güçler protein molekülünün içerisinde pek az boşluk bırakan sıkı ve belirli birşekil almasını sağlar.

Tersiyer yapıda olan proteinler, ikincil (sekonder) yapının oluşumundan sonra tekrar daha ileri katlanmalar, bükülmeler ve çeşitli bağlanmalarla bağlanmış olduğundan yün yumağını andırır bir şekil alır.

Kuarterner Yapı (Dördüncül Yapı)

Proteinlerin kurartener yapısı

Bir proteinin kuarterner yapısı; primer, sekonder ve tersiyer yapıya sahip eşit veya farklı boylardaki iki veya daha fazla amino asit zincirlerinin biraraya gelmesiyle daha büyük yapılı tek bir protein oluşturması ile oluşur.

Her proteinin kuarterner yapısı olmayabilir, fakat molekül ağırlığı 100.000’nin üzerin-de olan bir protein genellikle kuarterner yapıya sahiptir.

Sınıflandırılması

Protein türlerinin çokluğu, yapısal ve kimyasal özellikleri nedeniyle iyi bir sınıflandırma yapmak zordur. Ayrıca yapılarındaki amino asit diziliş sıralarındaki en ufak bir değişiklik yeni bir izomer yarattığından bu zorluk artmaktadır.

 Yapılarına Göre

Basit proteinler

Hidroliz edildiklerinde yalnız amino asit veren proteinlere, basit protein denir. Yapılarında amino asit dışında madde bulunmaz. Polipeptid zinciri veya zincirlerinden ibarettirler. Değişik çözgen ortamlarındaki davranışlarına göre farklı alt gruplarda incelenebilirler.

  • Globüler proteinler: Küresel yapıda olup, bileşimlerine bağımlı olarak su, asit, baz, alkol gibi çözgenlerde çözünebilen proteinlerdir.Çeşitleri çok fazladır. Çözgenlerine göre albüminler, globülinler, histonlar, prola-minler, protaminler, glütelinler gibi gruplara ayrılırlar.
  • Albüminler ve globülinler: Çok çeşitleri vardır. Hayvansal ve bitkisel besinlerde yaygındır. Süt, yumurta, et, tahıl ve kuru baklagiller gibi çeşitli besinlerde ve kanda bulunur.
  • Glütelinler ve prolaminler: Bitkisel besinlerde özellikle tahıllarda bulunurlar. Glütenin denilen protein glütelinler grubuna girer. Glüten, glütenin ile gliadin denilen proteinin birleşmesinden oluşmuştur. Buğday proteini olan glüten, hamura yapışkanlık ve esneklik kazandırır. Glüteni yetersiz olan tahıl unundan ekmek yapılmaz. Buğday unundan yapılan hamur, su içinde nişastadan arındırılırsa esnek ve yapışkan bir kitle kalır. Kalan bu kitle glütendir. Prolaminler de tahılda bulunan düşük kaliteli proteinlerdir. Mısır proteini olan “zein” ve buğday proteini “gliadin” bir prolamin grubudur.
  • Skleroproteinler: Suda veya nötral çözgenlerde çözünmeyen lifimsi yapıda destek olup iskelet materyali olarak görev yaparlar. Bunlara kollajen, elastin, keratin vb. örnek verilebilir.
  • Kollajen; bağdokusu, kemik kıkırdak ve benzerlerinde bulunur. Sıcak suda, sulu asitve alkalilerle ısıtılınca kollajen jelatine çevrilir. Jelatin suda kolay erir ve yapışkan bir pelte oluşturur.
  • Elastin; akciğer gibi esnek dokularda bulunur.
  • Keratin, derinin üst tabakasında, saç ve tırnak gibi kısımlarda bulunur.

Bileşik proteinler

Polipeptid zinciri yanında nükleik asitler, lipidler, karbohidratlar vb. proteinik olmayan komponentlerden biri veya birkaçını içeren proteinlerdir. Bunlar;

  • Lipoproteinler: Lipidler ile proteinlerin birleşmesiyle türerler. Polar ve apolar karakteri bir arada taşıyan bu moleküllerin emülsiyon yapma (emülgatör, surfaktan) yeteneği çok iyidir. Lipid içeriği genelde %40 dan düşüktür.; süt ve yumurta sarısındaki bazı proteinler.
  • Glikoproteinler: Karbohidratlar ile proteinlerin birleşmesiyle türerler. Karbohidrat içeriği genelde çok düşüktür fakat % 10-20 karbohidrat içe-ren glikoproteinler de vardır. Örneğin, yumurta akı proteinlerinin bazıları.
  • Fosfoproteinler: Protein zincirindeki serin ve treonin artıklarının serbest hidroksil gruplarının fosfatlanmasıyla oluşurlar. Örneğin, sütte bulunan kazein, yumurta sarısındaki vitellinde bulunur.
  • Nükleoproteinler: Nükleik asitler ile proteinlerin birleşmesiyle türerler ve hücre çekirdeğinde bulunurlar. En çok hücrenin nukleus, mikrozom ve mitokondri kısımlarında bulunur.
  • Kromoproteinler: Kromofor grupların proteinlere bağlanmasıyla türerler. Klorofil, hemoglobin, miyoglobin ve diğer flavo-proteinler bunlara örnek verilebilir.
  • Metalloproteinler: Demir, magnezyum, mangan, kobalt, çinko, bakır vs. gibi metal iyonlarını içeren proteinlerdir; hemoglobin, miyoglobin gibi.

 Şekillerine Göre

Proteinler şekillenme tiplerine göre fibröz ve globüler olmak üzere ikiye ayrılır.

  • Fibröz proteinler: Suda çözünmezler. Bir eksen boyunca uzanmış bir polipeptid ya da birbirine paralelolarak yerleşmiş polipeptid zincirlerinden ibaret çubuk şekilli proteinlerdir.
  • Globüler proteinler: üyük bir kısmı sulu sistemler de çözünebilir. Bunlar toplu halde ve hemen hemen yuvarlak bir yapıdadır. Enzimler, hormonlar vb. proteinler globüler karakterdedir.

Biyolojik Rollerine Göre

  • Katalitik proteinler: Enzimler katalitik proteinlerdir. Organizma içindeki birçok reaksiyonun gerçekleşmesinde rol oynarlar.
  • Taşıyıcı proteinler: Hemoglobin, serum proteinleri, lipoproteinler bu grupta yer alan proteinlerdir. Önemli metabolizma maddelerinin organizma içinde iletilmesini sağlarlar.
  • Fizyolojik düzenleyiciler: İnsülin,parathormon, somatotrop hormon gibi hormonlardır. Organizmada birçok olayın düzenlenmesinde yer alırlar.
  • Yapısal proteinler: Kollajen (tendon ve kıkırdak), elastin (ligamentler), keratin (saç,tırnak,tüy), fibroin (ipek, örümcek ağı) bu gruptadır.
  • Kalıtsal proteinler: Nükleik asitler kalıtsal proteinlerdir. Canlının kalıtsal nite-liklerinin oluşması ve bunların değişmelerini sağlayan olaylarda yer alırlar.
  • Savunma proteinleri: İmmünoglobülinler, fibrinojen ve trombin (pıhtılaşma) ve risin (zehirlerde) bu grupta yer alır.
  • Kontraktil sistemde yer alan proteinler: Aktin, miyozin (iskelet kası protei-ni), tübülin (mikrotübüllerde), dinein(kirpik ve kamçılarda)kontraktil sistemde yer alan proteinlerdir.
  • Diğer proteinler: Değişik organizmalarda birçok farklı protein bulunmaktadır. Ağaçta bulunan monellin, antarktik balıklarının kanında bulunan kanı donmaya karşı koruyan antifriz proteini, böcek kanatlarının hareketini sağlayan rezilin bu grupta yer alan proteinlerdendir.

Fiziksel ve Kimyasal Özellikleri

Proteinler genellikle tatsız ve kokusuz maddelerdir. Ancak proteinlerin parçalanma ürünleri ve bazı amino asitlerin tatlarıacıdır. Proteinler belirli asitler, ağır metaller ve özgül antikorlarla çökerler. Proteinlerin çöktürülmesinde kullanılan asitler, triklorasetik asit, pikrik asit, sulfosalisilik asit, fosfotungstuk asit, fosfomoliptik asittir. Protein solüsyonlarının çöktürülmesinde kullanılan başlıca metal tuzları ise cıva, çin-ko, demir, kurşun, kadmiyum gibi ağır metallerin tuzlarıdır. Proteinler çok spesifik olduğundan antijen etkisine sahiptirler. Yani bunlar yabancı bir organizmaya sindirim yolundan başka bir yolla verildiklerinde organizmada antikorların teşekkülüne sebep olur. Her protein kendi türüne karşı teşekkül etmiş bulunan spesifik antikoru ile çöker.

Genel olarak proteinlerin sulu solüsyonları izoelektrik noktaları civarında ısıtılırsa, solüsyon içindeki proteinler eski biyolojik özelliklerini kaybeder. Isıtma dışında bazı fiziksel veya kimyasal etkenler proteinlerin doğal yapısının bozulmasına (denatürasyona) neden olur.

İyonlaşma Özelliği

İyonlaşabilen fonksiyonel grupların pek çoğu yan zincirlerden kaynaklanmaktadır. Proteinin kendine özgü bir izoelektrik pH noktası vardır. Bu noktada proteindeki pozitif ve negatif yüklerin toplamı kesinlikle birbirine eşittir ve net yük sıfır, toplam yük ise maksimumdur. Toplam yük proteindeki bütün pozitif ve negatif yüklerin toplamı, net yük ise pozitif ve negatif yüklerin farkıdır. Ortam pH’nın düşmesi veya yükselmesi, net yükü maksimuma doğru artırma eğiliminde iken toplam yük daima izoelektrik noktadan daha düşük olur. Proteinler iyonlaşmada yalnızca proton alıp vermez, diğer iyonlar da bu yönde reaksiyona girer. Bu nedenle de proteinlerin birbirlerinden farklı birer izoelektrik nokta ve izoiyonik noktaları bulunmaktadır.

İzoiyonik nokta

H+ ve OHˉ dışında hiçbir iyon bulunmayacak derecede sonsuz dilüsyonu (seyreltme ) yapılmış protein çözeltisinin pH’sı olarak da tanımlanmaktadır. Bu durumdaki proteinlerin çözünürlüğü izoelektrik noktada en düşük düzeydedir ve proteinler bu noktada çözelti içinde çökme eğilimindedir. Buna izoelektrik noktada çökelme denir.

Çözünürlük Özelliği

Proteinlerin çözündüğü ortamlar genellikle su, gliserol, dietilformamit, dimetilformamit veya formik asit gibi kuvvetli polar çözücülerdir. Çözünürlük protein yapısındaki hidrolik (polar) ve hidrofobik (apolar) gruplara bağlı olarak değişmektedir. Prolaminler gibi sınırlı sayıdaki bazı proteinler düşük düzeyde polar olan etil alkol gibi çözücülerde çözünebilmektedir.

Proteinlerin çözünürlük karakteristiklerini etkileyen başlıca interaksiyonlar (etkileşimler) hidrofobik ve iyonik yapılardır. Proteinlerin sudakiçözünürlüğü pH ve tuz konsantrasyonuna bağlı olarak değişebilmektedir.

Amonyum sülfat gibi nötral tuzlar protein çözünürlüğü üzerinde iki farklı etkiye sahiptir. Bu tuzlar düşük konsantrasyonlarda elektrostatik protein-protein etkileşimini (bağlama gücünü) önleyerek, proteinin çözünürlüğünü artırmaktadır (salting-in etkisi). Buna karşılık yüksek nötral tuz konsantrasyonlarındatuzdaki iyonların hidrasyon eğilimi nedeniyle protein çözünürlüğü azalmaktadır (salting-out etkisi).

Proteinler polar bileşiklerdir ve bu nedenle de su içinde hidrate olur. Hidrasyon dere-cesi proteinden proteine göre değişmektedir. Çözünürlük özelliği göstermeyen proteinlerin şişmesi, çözücü proteinlerin hidrasyonuna karşılık gelir. Bunun sonucu olarak peptid zincir-leri arasına su molekülleri girerek hacmin artmasına ve diğer bazıfiziksel özelliklerde deği-şimlere yol açar. Şişme sırasında alınan su, proteinin kuru ağırlığının birkaç kat artmasına neden olur. Proteinlerin çözünürlüğü üzerine çözücünün pH’sı, iyonik kuvvet, sıcaklık veorganik çözücünün varlığı gibi faktörler de etkilidir.

Çökelme Özellikleri

Proteinler bir çözücü içinde yük ve protein-çözücü etkileşimi tarafından kararlı bir durumda tutulur. Bu kararlı durum proteinin yapısında bulunan amino asitlerin ve çözücü sistemin özelliklerine göre değişir. Kararlı durumu oluşturan etkenlerden biri ortadan kalkarsa protein bazen çökelir, ikisi de ortadan kalkarsa protein daima çökelir.

Proteinlerin izoelektrik noktada (pH) çöktürülmesi

Proteinler amino asitler gibi amfolit karakterdedir. Asit çözeltilerde karışık katyonlarhalinde bulunur. Proteinler de amino asitler gibi izoelektrik noktalarında çok düşük çözünürlük özelliği gösterir. Proteinin izoelektrik nokta pH’ında, yüksüz olup elektriksel bir alanda kutuplara hareket edemez durumdadır.

Sütte yer alan kazein gibi bazı proteinler, çözelti pH’ının bu proteinin izoelektrik noktasına girilmesiyle kolayca çökeltilir. Bu özellikten süt endüstrisinde fermente sütürünlerinin elde edilmesinde yararlanılmaktadır. Diğer taraftan protein çözeltileri çok iyi tampon özelliği gösterdiklerinden gıda endüstrisinde bu alanda da yararlanılmaktadır.

Ağır metal ve tuzları ile çöktürme

Hg+2, Pb+2, Cu+2,Ag+, Au+, Pb+4 gibi pozitif ağır metal iyonları ve bunların tuzları( HgCl2, kurşun asetat vb.) bazik koşullarda proteinleri çökeltirler. Bu iyonlar, proteinlerdeki -SH (sülfidril ) grupları ile sülfitleri oluşturduklarından proteinlerin denatürasyonuna neden olur.

Asit ile çöktürme

Hidroklorik, sülfirik, nitrik ve asetik asit gibi asitler, sulu çözelti halinde proteinleri çöktürürler. Çöktürme işlemi, ısıl işlemlerle daha da hızlandırılabilir. Bu tip çöktürme, pH’daki hızlı değişim nedeniyle proteinlerin denatürasyonu ile sonuçlanır. Konsantre asitler kullanıldığında tam bir denatürasyon görülür.

Nötral tuzlarla çöktürme

Sulu protein çözeltilerine amonyum sülfat, sodyum sülfat veya alkali fosfat karışımları gibi nötral tuzların eklenmesi sonucu proteinler çökelir.

Yüksek tuz konsantrasyonu protein molekulünün etrafındaki su moleküllerine etki ederek çözünürlükten sorumlu elektrostatik güçleri değiştirir. Tuz ile çöktürme ortamın pH ve tuz konsantrasyonundan önemli derecede etkilenir. Çökelme en etkin birimde proteinin izoelektrik noktasında gerçekleşir. Proteinlerin nötral tuzlarla çöktürülmesi denatürasyona neden olmaz.

Organik çözücülerle çöktürme

Sulu protein çözeltilerine etil alkol ve aseton gibi bazı organik çözücülerin eklenmesi proteinleri çökeltir. Çökelme, proteinin izoelektrik noktasında çok kolay olur. Organik çözücülerle çöktürmede genellikle denatürasyon görülmez. Ancak çöktürmenin 0°C’deyapılması önerilmektedir.

Proteinlerin Kalitesi ve Protein Kaynakları

Proteinlerin amino asit bileşimleri ve içerdikleri esansiyel amino asit oranları proteinin besin kalitesini belirler. Proteinin sindirilebilirliği, protein içeren gıdanın sindirim sistemine girdikten sonra absorbe edilen azot miktarı ile tanımlanmaktadır.

Proteinler tüm bitkisel ve hayvansal kaynaklı yiyeceklerde bulunur. Hayvansal kay-naklı gıdaların hem protein kullanılabilirliği hem de protein miktarı bitkisel kaynaklara göre daha fazladır. Kuru fasulyenin, etten daha çok oranda protein taşımasına rağmen, et kadar değerli bir besin maddesi olmamasının nedeni gerektiği kadar esansiyel amino asitleri kapsamamasındandır.

İnsan beslenmesinde önemli bir yer tutan hububat ve baklagiller çoğu zaman elzem amino asitlerden herhangi birinin eksikliğine neden olur. Örneğin; pirinç, buğday, arpa ve mısırda lizin miktarı düşükken metiyonin miktarıyüksektir. Bu nedenle bazı amino asitler açısından eksiklik gösteren gıdalar yüksek içerikli kaynaklar ile birlikte kullanılarak zenginleştirilmelidir.

Hayvansal proteinler bitkisellerden daha yüksek kalitelidir. Yumurta akı proteini en iyi kalitede bir proteindir. Biyolojik değeri 100 kabul edilerek diğer proteinlerin kalite belirlemesinde standart olarak alınır.

Bazı bitkisel ve hayvansal proteinlerin esansiyel amino asit bileşimleri

Et, süt ve yumurta gibi hayvansal kaynaklı gıdaların tüketiminde tamamına yakını (% 90-100) kullanılıyorsa iyi kaliteli protein olarak nitelendirilir. Et proteini, biyolojik değeri yüksek olan bir proteindir. Ette bulunan proteinlerin kaliteli olmasının sebebi, insan beslenmesi için gerekli olan ekzojen (dışarıdan alınması gereken) amino asitlerin hepsini yapısında bulundurmasıdır. Buradan yola çıkarak et tüketiminin, beslenme açısından hayvansal kaynaklı besin maddeleri arasında önemli bir yere sahip olduğunu söyleyebiliriz.

Protein metabolizması aslında amino asitlerin metabolizmasıdır. Besinlerle alınan proteinler organizma için yabancı maddelerdir. Organizmanın yararlanabilmesi için bu proteinlerin sindirim kanalında amino asitlere kadar yıkılmaları gerekir.

Proteinlerinsindirimi midede başlar ve bağırsaklarda devam eder. Mide hücreleri tara-fından salgılanan ve mide özsuyunda bulunan pepsin denilen bir enzim yine mide özsuyun-daki HCI yardımıyla peptid bağlarını yıkar. Çeşitli büyüklükte peptidler ve amino asitler meydanagetirir. İnce bağırsağa geçen bu karışım burada tripsin, kimotripsin ve karboksipep-tidaz enzimlerinin etkisi ile proteinlerin

Vücuttaki Görevleri

Proteinler, canlıda hem yapının oluşmasında hem de pek çok görevin yapılmasında doğrudan etkilidir. Hücrelerin kendine özgü özelliklerini kazandıran maddeler, yapılarını oluşturan protein çeşitleridir. Hücrede gerçekleşen hücresel olayların yapılması da proteinlerle sağlanır. Proteinlerin başlıca görevleri şunlar:

  • Proteinler vücudun elzem amino asitlere olan gereksinimini karşılar.
  • Büyüme ve ergenlik dönemlerinde yeni dokuların yapılmasında etkindir.
  • Yıpranan dokuların onarılması işlevine sahiptir.
  • Enzimlerin ve hormonların yapımında görev alıp yapılarında bulunur.
  • Sinirsel uyarıların iletiminde rol oynar.
  • Canlıya destekolma ve hareket olanağı sağlamada görev alır.
  • Vücudun hastalıklara karşı dayanıklılığında ve hastalık etkenlerine karşı korunmada kullanılır.
  • Kanın pıhtılaşmasında rol oynar.
  • Organizmada taşıma görevi üstlenir. Bu nedenle birçok molekül ve iyonlar özgül proteinler tarafından taşınarak işlevlerini yerine getirir; hemoglobin alyuvarlarda, miyoglobin ise kasta oksijen taşırken, demir kan metabolizmasında transferin tarafından taşınır.
  • Hücrelerle hücreler arası sıvılar arasında besin unsurlarının değişimine yardım ederek ödemlere sebebiyet veren sıvıların anormal bir şekilde toplanmasına engel olur.
  • Sıvı ve elektrolit dengesinin korunmasında doğrudan ya da dolaylı olarak görevleri vardır.
  • Proteinler vücudun enerji kaynağı değildir. Ancak, proteinler vücuda fazla miktarda alındıklarında ya da vücutta yeterli enerji kaynağı olmadığında enerji kaynağı olarak kullanılır.

Kaynak ve ileri okuma için;